測量酶動力學
作為一種背景， 酶是作為催化劑在減少反應發生的活化能量方面起作用的蛋白質。 活化能是使反應“開始”所需的能量，因為如果它們具有熱力學可能性，許多反應不會很快發生（或根本不發生）。
酶在特定位點（稱為活性位點）中催化特定反應，其中反應物結合併反應以產生產物。 底物具有僅對它們特異的活性位點，以便在同一位置沒有其他物質結合或反應。 就像鎖和鑰匙一樣，每種酶只會催化一種特定的反應（有些例外）。
在蛋白質分離方法中使用比活性來指示純化的百分比。 在購買酶時，知道這個單位是非常重要的，以表明你得到的純酶有多少。
當測量酶動力學（酶與底物 - 或表面反應的速率）時，比活性定義為每單位時間酶製備物中每mg蛋白質酶轉化（反應催化）的底物量。
具體活動的一個例子是：
比活性是酶純度的重要量度。 不同批次的純酶應具有相同的值，甚至稀釋酶溶液多次將具有相同的比活性值，即使將存在不同的酶活性值。 這是因為在計算具體活動時，分子（單位/ ml）和分母（mg / ml）受到同等影響。
具體活動與活動有很大不同，但具體活動的計算仍然取決於活動價值。 這意味著所述的具體活性值也將取決於酶單位定義。
具有低於預期比活性值的一批酶可能含有已被改變或與雜質混合的酶分子。
影響酶活性的因素
在不同的實驗室中測量時，一種酶可能具有不同的測量活性值（即測量活性的實際差異，而不是由於使用不同的單位定義造成的明顯差異）。
進行測定的方式（測定酶純度的方法）將影響報導的活性值。 例如，酶在37攝氏度的溫度與20攝氏度的溫度之間通常更活躍，因此如果在21攝氏度下進行測定，則該值將不同於在32攝氏度的溫度下進行的測定（通常，測定在20-37攝氏度之間的溫度下進行）。
因此，酶單位的定義將更好地表達為1單位（U）是在標準條件下每分鐘催化1nmol底物的反應的酶的量。